BOB来自中科院植物研究所，北京大学等处的研究人员发表了题为“Single-Molecule Analysis of PIP2;1 Dynamics and Partitioning Reveals Multiple Modes of Arabidopsis Plasma Membrane Aquaporin Regulation”的文章，从中取得了植物活细胞膜蛋白动态的单分子研究新进展，这一研究成果公布在《植物细胞》（
文章的通讯作者是中科院植物研究所林金星研究员，林金星研究组的博士研究生李晓娟和助理研究员王晓华为该论文的共同第一作者。这项研究得到科技部、国家自然科学基金委和中科院的支持。
水分子能够从机体外部环境通过细胞膜进入细胞并参与生命活动，其70%的跨膜运输通过特定膜蛋白水通道蛋白完成。自植物水通道蛋白发现以来，研究人员已初步阐明了该蛋白的结构和功能。然而，对于蛋白在活细胞质膜表面的定位分布以及胞内转运动态尚不清楚。
在这篇文章中，研究人员应用隐失波显微镜（EWM）和荧光相关光谱技术（FCS），结合单颗粒追踪分析技术，在单分子水平上对拟南芥幼苗根表皮细胞质膜水通道蛋白（PIP2;1）进行了动态分析。
研究发现，PIP2;1在细胞质膜上存在多种运动模式，而且扩散系数分布范围较广BOBBOB，证实PIP2;1在细胞质膜上的运动和分布具有非均一性的特点。更重要的是，该蛋白可以在毫秒内通过侧向运动进入特定的质膜微区BOB，在微区内实现快速的活性调控。通过单分子共定位和荧光交叉相关光谱分析发现BOB，在正常条件下，PIP2;1主要通过对酪氨酸磷酸化（tyrphostin A23）敏感的笼形蛋白（clathrin）依赖途径进行内吞；在高渗胁迫时，PIP2;1内吞加剧，脂筏（membrane raft）介导的内吞途径被激活，协同参与PIP2;1的内吞。
这项工作首次在植物活细胞中，实现了在单分子水平上分析单个蛋白的分布BOB、聚合状态、内吞过程及其调控之间的联系，揭示了不同内吞途径参与多元调控PIP2;1蛋白活性的新机制。（来源：生物通）